Subproducto de la molienda húmeda del grano de amaranto : Caracterización física, estructural y reológica

Abstract

El grano de amaranto es un pseudocereal, que se cultivó extensamente en Latinoamérica durante el periodo prehispánico, ya que era considerado un regalo de los dioses; investigaciones recientes demostraron que el grano de amaranto posee una proteína de alta calidad superior a la de los cereales, además de aportar gran cantidad de fibra dietaría. La molienda húmeda es una operación que se emplea en los cereales para obtener almidón con alto grado de pureza, sin embargo, durante esta operación se genera un coproducto compuesto de una mezcla de almidón/proteína, por lo tanto, la finalidad de este trabajo fue evaluar las características físicas, estructurales y reológicas de la mezcla almidón/proteína, para poder determinar un uso potencial. Con el fin de determinar el efecto de las condiciones operacionales en la molienda húmeda se empleó un diseño factorial tipo Box-Benhken de 3 factores con 3 niveles, los factores fueron concentración de tensoactivo (SDS), concentración de hidróxido de sodio (NaOH) y temperatura de maceración; mediante este diseño se obtuvieron 15 muestras, las cuales fueron estudiadas mediante la espectroscopia infrarroja (FTIR-ATR) y reológica dinámica en el rango de visco-elasticidad lineal. Los resultados mostraron que las bandas 1012 cm-1, 1077 cm-1 y 1150 cm-1 asociadas a enlaces glucosídicos (C-O-C), fueron sensibles a la concentración de hidróxido de sodio (NaOH), lo que indica una posible modificación estructural en la relación amilosa/amilopectina del gránulo de almidón, mientras que las bandas a 1563 cm-1 y 1633 cm-1, asignadas para amida II y amida I respectivamente fueron sensibles al efecto del NaOH y temperatura de macerado indicando que el contenido de proteína en los coproductos es variable y que depende significativamente de las condiciones de la molienda húmeda. Por otra parte, cuando se empleó la técnica de deconvolución mediante la función de la transformada de Fourier se reveló que las estructuras secundarias de las proteínas que sufrieron mayores cambios fueron las α-hélice, β-turns, β-sheet y β-sheet antiparalela; este cambio se atribuyó al SDS potenciado por la temperatura, ya que el tensoactivo fue capaz de penetrar en la estructura globular de la proteína y exponer los grupos funcionales. Se empleó el modelo de Ross-Murphy para determinar el índice gel (n), los resultados mostraron diferencias significativas en el índice (n) debido al efecto combinado del SDS y temperatura, el carácter del gel varió de medianamente viscoso a ligeramente viscoso. El análisis de correlación mostro una dependencia entre la estructura β-sheet y el índice gel, lo anterior es evidencia de que el cambio en un parámetro reológico puede ser generado también por la desconfiguración de la proteína, así como, por la cantidad de esta. Por lo tanto, el control de las condiciones de la molienda húmeda, afectan no solo el rendimiento de los productos sino también su tecno-funcionalidad.